Qual o efeito da temperatura sobre a velocidade de uma reação enzimática?

No cotidiano podemos ver inúmeras situações em que a temperatura certamente influencia na rapidez com que as reações químicas se processam. Por exemplo, quando colocamos o feijão para cozinhar na panela de pressão, o aumento da pressão provoca o aumento da temperatura de ebulição do líquido. Assim, a reação (cozimento) ocorre com uma maior velocidade. O contrário acontece ao colocarmos os alimentos na geladeira, pois uma diminuição da temperatura faz com que a decomposição dos alimentos por microrganismos se dê de forma mais lenta.

Mas por que o aumento de temperatura aumenta a reatividade da substância?

Isso ocorre porque a temperatura é uma medida da agitação térmica das partículas que compõem uma substância. Isso significa que se aumentarmos a temperatura, a agitação das moléculas também aumentará; e o contrário também é verdadeiro: com a diminuição da temperatura, a agitação das moléculas também diminuirá.

Um aumento na agitação das moléculas faz com que elas se movimentem mais rapidamente, aumentando a probabilidade de se colidirem* de forma efetiva e com maior frequência. Como resultado, os reagentes atingirão mais rapidamente o complexo ativado que é o estado intermediário entre os reagentes e os produtos de uma reação.

Resumidamente, temos:

Isso pode ser visualizado por meio de um gráfico que relaciona a quantidade de uma fração de partículas dos reagentes (é apenas uma fração porque as energias cinéticas de todas as partículas não são iguais) em relação à energia cinética média dessas partículas, em uma determinada temperatura. Abaixo temos dois gráficos: o primeiro estabelece essa relação na reação em uma temperatura T1. Já nos segundo, observe o que ocorre quando temos uma temperatura (T2) mais elevada:

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Observe que, com o aumento da temperatura, ocorre um aumento da energia cinética média das moléculas, havendo uma distribuição dessa energia. Isso faz com que haja mais moléculas com energia suficiente para reagir, o que acarreta no aumento da velocidade da reação.

O primeiro cientista que estudou essa influência da temperatura sobre a velocidade das reações foi Jacobus Vant’t Hoff, no final do século XIX. Ele chegou por meio de seus estudos à seguinte regra:

Considere uma reação que ocorre com uma velocidade V à temperatura de 5 ºC. Se aumentarmos 10ºC, indo para 15 ºC, a velocidade da reação passará a ser de 2V e assim sucessivamente.

No entanto, essa regra não se aplica a todas as reações. Por exemplo, uma exceção está demonstrada abaixo:

2 HI(g) →  H2(g) + I2(g)

Se inicialmente tivermos essa reação ocorrendo a uma temperatura de 300ºC e elevarmos a temperatura para 500ºC, verificaremos um aumento na velocidade da reação de aproximadamente 25 mil vezes.

* Para um melhor entendimento sobre por que a colisão entre as partículas de uma substância é uma condição necessária para a ocorrência de uma reação, leia o texto “Teoria das colisões”.

Dependência da Taxa de Reação na Concentração de Substrato

Condições de estado estacionário

Variações precoces nas concentrações de S, enzima (E), complexo enzima-substrato (ES) e P mudam drasticamente e são difíceis de medir. O estado estacionário ocorre quando as variações em E e ES são relativamente pequenas.

• E e S são altos no início da reação, enquanto ES e P são baixos.
• ES e P aumentam à medida que a reação prossegue, diminuindo E e S.
• À medida que S diminui, também diminui a formação de ES no final da reação. Neste ponto, torna-se provável uma reação inversa.

Taxa de reação inicial (V o )

A velocidade inicial da reação é usada para evitar a medição da reação inversa, uma vez que tenha sido feito produto suficiente.

• Concentrações de substrato mais altas aumentam V 0 até que a reação se aproxime de V max .
• V 0 = V max [S] / K M + [S]
• À medida que [S] aumenta, V 0 aproxima-se de V max .
• À medida que [S] desce, V 0 aproxima-se de K M .
• K cat = a quantidade de produto produzida quando a reação atinge V max . Isto permite a medição de resultados concretos de uma reação em vez de taxas.

Gráfico Michaelis-Menten

Traçar a taxa de reação inicial (V 0 ) no eixo y contra a concentração de substrato no eixo x num gráfico resulta numa curva hiperbólica, que se aproxima da velocidade máxima V max em altas concentrações de substrato devido à saturação da enzima com substrato.

Constante de Michaelis-Menten (K M )

K M é a concentração de substrato na qual é alcançada metade da velocidade máxima (½ V max ) (K M é medido no eixo x enquanto ½ V max é medido no eixo y).

• Indica a afinidade de uma enzima para o seu substrato de maneira inversa e é característica do complexo enzima-substrato específico
• Se o valor de KM for baixo, a enzima tem uma forte afinidade pelo substrato e menos é necessário para atingir ½ V max .
• Se o valor de KM for alto, a enzima tem menos afinidade pelo substrato e mais é necessário para atingir ½ V max .
• Dependente da temperatura e do valor do pH, mas independente da concentração da enzima

Trama Lineweaver-Burke

É traçado 1/V 0 no eixo y e 1 / [S] no eixo x, que resulta num gráfico linear dos mesmos dados usados na cinética de Michaelis-Menten.

• A inclinação da linha é igual a K M / V max .
• A intersecção y é igual a 1/V max .
• A interceptação x é igual a -1 / K M .

Bases da cinética de Michaelis-Menten

Curva de saturação para uma reação enzimática que mostra a relação entre a concentração do substrato e a taxa de reação

Bases da cinética de Michaelis-Menten

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